Infobox Chemikalie | Strukturformel = C2H5NO2 | Andere Namen = * Gly (Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Dreibuchstabencode) * G (Aminosäuren#Kanonische Aminosäuren|Einbuchstabencode) * Glykokoll * Glykoll * Aminoessigsäure * Aminoethansäure | Summenformel = C2H5NO2 | ATC-Code = ATC|B05|CX03 | CAS = 56-40-6 | PubChem = 750 | DrugBank = NUTR00028 | Beschreibung = farbloser, kristalliner Feststoff GESTIS|ZVG=12940|CAS=|Name=Glycin|Datum=13. Januar 2008. | Molare Masse = 75,07 g·mol−1 | Aggregat = fest | Dichte = 1,60 g·cm−3 | Schmelzpunkt = Zersetzung: 232–236 Grad Celsius|°C | Siedepunkt = | Dampfdruck = | pKs = * pKCOOH: 2,35 * pKNH2: 9,78 (je bei 25 °C)Hans Beyer und Wolfgang Walter: 'Lehrbuch der Organischen Chemie', Hirzel Verlag, Stuttgart, 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823. | Löslichkeit = * gut löslich in Wasser (249,9 g·kg−1 bei 25 °C; 391,0 g·kg−1 bei 50 °C; 543,9 g·kg−1 bei 75 °C; 671,7 g·kg−1 bei 100 °C) 'CRC Handbook of Chemistry and Physics', 1. Student Edition, Herausgeber: Robert C. Weast, S. C-706, CRC Press, Boca Raton, Florida, 1988, ISBN 0-8493-0740-6. | Quelle GefStKz = | Gefahrensymbole = Gefahrensymbole R = R-Sätze S = S-Sätze'α'-Aminosäure. Es gehört zur Gruppe der Hydrophilie|hydrophilen Aminosäuren und ist als einzige Aminosäure#Proteinogene Aminos.C3.A4uren|proteinogene (oder eiweißbildende) Aminosäure nicht Chiralität (Chemie)|chiral und damit nicht Optische Aktivität|optisch aktiv.
Glycin ist nicht essentiell, kann also vom menschlichen Organismus selbst hergestellt werden und ist wichtiger Bestandteil nahezu aller Proteine und ein wichtiger Knotenpunkt im Stoffwechsel.
Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glycins her (Griechische Sprache|gr. γλυκύς: süß).
Synthese Glycin entsteht unter anderem bei der Reaktion von Formaldehyd, Cyanwasserstoff und Wasser:
Diese Reaktion erlangt besondere Bedeutung durch die Hypothese, dass sich die Ausgangsstoffe aus der sogenannten Uratmosphäre gebildet haben könnten, die die Erde vor ca. 4 Mrd. Jahren umgeben hat. Dabei verfügte sie über eine vermutlich aus Wasserstoff (H2), Helium (He) sowie in geringerem Maße aus Methan (CH4), Ammoniak (NH3) und einigen anderen Edelgasen bestehende Gashülle.
Chemisch kann Glycin auch aus Monochloressigsäure und Ammoniak hergestellt werden:
Im Körper wird das meiste Glycin mit der Nahrung aufgenommen, es kann aber auch aus Serin hergestellt werden.
Eigenschaften Glycin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton (Chemie)|Proton der sauren Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der basischen Aminogruppe wandert:Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 5,97P. M. Hardy: 'The Protein Amino Acids' in G. C. Barrett (Herausgeber):' Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids', Chapman and Hall, 1985, ISBN 0-412-23410-6, S. 9.) der Fall, bei dem das Glycin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.
Freies Glycin hat einen süßen Geschmack, wobei der Erkennungsschwellenwert bei 25 bis 35 Mol|mmol/Liter|L liegt.W. Ternes, A. Täufel, L. Tunger, M. Zobel (Hrsg.): 'Lebensmittel-Lexikon.' 4. Auflage, Behr’s Verlag, Hamburg 2005; S. 62f; ISBN 3-89947-165-2.
Vorkommen Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Glycingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Glycin, bezogen auf das Gesamtprotein, angegeben: des Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten|US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Ausgabe } 0 944 mg |style='text-align:right' | 0 4,5 % Geflügel|Hähnchenbrustfilet, roh |style='text-align:right' | 21,23 g |style='text-align:right' | 0 0 940 mg |style='text-align:right' | 0 4,4 % Lachse|Lachs, roh |style='text-align:right' | 20,42 g |style='text-align:right' | 0 0 960 mg |style='text-align:right' | 0 4,7 % Gelatinepulver, ungesüßt |style='text-align:right' | 85,60 g |style='text-align:right' | 19049 mg |style='text-align:right' | 22,3 % Hühnerei |style='text-align:right' | 12,57 g |style='text-align:right' | 0 0 432 mg |style='text-align:right' | 0 3,4 % Kuhmilch, 3,7 % Fett |style='text-align:right' | 0 3,28 g |style='text-align:right' | 0 0 0 69 mg |style='text-align:right' | 0 2,1 % Walnüsse |style='text-align:right' | 15,23 g |style='text-align:right' | 0 0 816 mg |style='text-align:right' | 0 5,4 % Kürbisse|Kürbiskerne |style='text-align:right' | 30,23 g |style='text-align:right' | 0 1843 mg |style='text-align:right' | 0 6,1 % Weizen|Weizen-Vollkornmehl |style='text-align:right' | 13,70 g |style='text-align:right' | 0 0 552 mg |style='text-align:right' | 0 4,0 % Mais|Mais-Vollkornmehl |style='text-align:right' | 0 6,93 g |style='text-align:right' | 0 0 284 mg |style='text-align:right' | 0 4,1 % Reis, ungeschält |style='text-align:right' | 0 7,94 g |style='text-align:right' | 0 0 391 mg |style='text-align:right' | 0 4,9 % Sojabohnen, getrocknet |style='text-align:right' | 36,49 g |style='text-align:right' | 0 1880 mg |style='text-align:right' | 0 5,2 % Erbsen, getrocknet |style='text-align:right' | 24,55 g |style='text-align:right' | 0 1092 mg |style='text-align:right' | 0 4,4 % |}
Auch im Weltraum konnte Glycin nachgewiesen werden. nasa.gov, August 2009; spektrum.de, August 2009 (abgerufen am 4. Oktober 2010)
Funktionen Stoffwechsel Die Umsetzung von Serin zu Glycin dient neben der Erzeugung von Glycin auch der Umsetzung von Tetrahydrofolsäure zu N5-N10-Methylen-Tetrahydrofolsäure (TH4), die unter Anderem für die Synthese von Thymin-Nukleotiden (Desoxyribonukleinsäure|DNA-Bestandteil) benötigt wird.
Umgekehrt kann Glycin unter Aufnahme von CH3 aus TH4 zur Synthese von Serin dienen, welches dann für die Proteinsynthese, als Grundsubstanz des Cholins oder als Pyruvat zur Verfügung steht.
Auch für die Synthese anderer Bestandteile der Erbsubstanz (Purine) wird Glycin häufig benötigt.
Es dient ebenfalls der Biosynthese von Häme (Stoffgruppe)|Häm (Sauerstoff-Bindung im Blut), Kreatin (Energiespeicher im Muskel) oder Glutathion:
"Glycin + Succinyl-CoA → 5-Aminolävulinsäure → Porphyrinsynthese" zum Aufbau des Häm.
"Glycin + Guanodingruppe" (aus Arginin) "→ Guanidinoacetat", welches dann in die Kreatininsynthese eingehen kann.
Als Nebenprodukt kann aus Glycin auch giftige Oxalsäure gebildet werden.
Als sog. glucogene oder glucoplastische Aminosäure kann Glycin im Rahmen des Stoffwechsels über Pyruvat zu Glucose umgesetzt werden.
Proteinbestandteil Aufgrund seiner geringen Größe wird Glycin bevorzugt in Polypeptide an räumlich beengten Positionen (der Protein-Sekundärstruktur) eingebaut.
Besonders häufig kommt es im Kollagen, dem häufigsten Protein in tierischen Organismen, vor. Hier macht es gut ein Drittel aller Aminosäuren aus, da es aufgrund seiner geringen Größe das Aufwickeln des Kollagens zu dessen Kollagen#Kollagenmolekül|Tripelhelix-Struktur erlaubt.
Nervensystem Glycin wirkt im Zentralnervensystem über den Glycinrezeptor als Inhibition (Neuron)|inhibitorischer Neurotransmitter, also als hemmender Signalstoff. Die Wirkung erfolgt über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem Inhibitorisches postsynaptisches Potential|inhibitorischen postsynaptischen Potential (IPSP), was die Aktivität der nachgeschalteten Nervenzelle herabsetzt.
Am NMDA-Rezeptor hingegen wirkt es neben dem hauptsächlichem Agonisten Glutaminsäure|Glutamat an einer speziellen Glycin-Bindungsstelle stimulierend.
Glycin freisetzende Nervenzellen (glycinerge Neurone) kommen vor allem im Hirnstamm und im RückenmarkGeorg Löffler, Petro E. Petrides, Peter C. Heinrich: 'Biochemie & Pathobiochemie', Springer Medizin Verlag, Heidelberg, 2006, ISBN 978-3-540-32680-9, Seite 1040. vor, in letzterem hemmen sie die sog. Motoneurone des Vorderhorns, wodurch es zu einer Herabsetzung der Muskelaktivität der von den Zellen innervierten Muskeln kommt.
Eine Herabsetzung der Glycinwirkung bewirken Strychnin, ein Antagonist des Glycinrezeptors, und das Tetanustoxin, welches die Freisetzung von Glycin hemmt. Der Wegfall der Hemmung erhöht die Muskelaktivität. Dadurch kann es zu lebensbedrohlichen Krämpfen kommen.
Verwendung Als Geschmacksverstärker wird Glycin Lebensmitteln zugesetzt.
Glycin sowie sein Natriumsalz sind in der Europäische Union|EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer 'E 640' ohne Höchstmengenbeschränkung für Lebensmittel allgemein zugelassen, negative gesundheitliche Auswirkungen sind nicht bekannt. Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.S. Ebel und H. J. Roth (Herausgeber): 'Lexikon der Pharmazie', Georg Thieme Verlag, 1987, S. 28, ISBN 3-13-672201-9.
Einzelnachweise
Literatur * G. Löffler, P. E. Petrides: 'Biochemie und Pathobiochemie', 7. Auflage, Springer Verlag, 2003, ISBN 3-540-42295-1
to main page 
top of page